단백질

단백질은 펩티드 결합으로 연결된 아미노산 사슬로 구성된 거대 분자 천연 물질입니다. 이들 화합물의 가장 중요한 역할은 체내 화학반응의 조절(효소적 역할)이다. 또한 보호, 호르몬, 구조, 영양, 에너지 기능을 수행합니다.

구조에 따라 단백질은 단순(단백질)과 복합(단백질)으로 나뉩니다. 분자 내 아미노산 잔기의 양은 다릅니다. 미오글로빈은 140, 인슐린은 51이며, 이는 10에서 000 달톤 범위의 화합물(Mr)의 고분자량을 설명합니다.

단백질은 전체 인간 체중의 17%를 차지합니다. 10%는 피부, 20%는 연골, 뼈, 50%는 근육입니다. 오늘날 단백질과 프로테이드의 역할이 철저히 연구되지 않았음에도 불구하고 신경계의 기능, 성장 능력, 신체 재생산 능력, 세포 수준에서의 대사 과정의 흐름은 아미노의 활동과 직접적인 관련이 있습니다. 산.

발견의 역사

단백질 연구 과정은 프랑스 화학자 Antoine Francois de Furcroix가 이끄는 과학자 그룹이 알부민, 피브린, 글루텐을 조사한 XVIII 세기에 시작되었습니다. 이러한 연구의 결과로 단백질이 요약되어 별도의 부류로 분리되었습니다.

1836년에 Mulder는 처음으로 라디칼 이론에 기초한 단백질 화학 구조의 새로운 모델을 제안했습니다. 그것은 1850년대까지 일반적으로 받아들여졌다. 단백질의 현대 이름 – 단백질 – 1838 년에받은 화합물. 그리고 XNUMX 세기 말 독일 과학자 A. Kossel은 깜짝 놀랄만 한 발견을했습니다. 그는 아미노산이 주요 구조 요소라는 결론에 도달했습니다. "건물 구성 요소". 이 이론은 XNUMX 세기 초 독일 화학자 Emil Fischer에 의해 실험적으로 증명되었습니다.

1926년 미국의 과학자 James Sumner는 연구 과정에서 체내에서 생성되는 우레아제 효소가 단백질에 속한다는 사실을 발견했습니다. 이 발견은 과학계에 돌파구를 마련했고 인간 생명에 있어 단백질의 중요성을 깨닫게 했습니다. 1949년 영국의 생화학자 프레드 생어(Fred Sanger)는 호르몬 인슐린의 아미노산 서열을 실험적으로 유도하여 단백질이 아미노산의 선형 중합체라는 생각의 정확성을 확인했습니다.

1960년대에 처음으로 X선 회절을 기반으로 원자 수준에서 단백질의 공간 구조가 얻어졌습니다. 이 고분자 유기 화합물에 대한 연구는 오늘날까지 계속되고 있습니다.

단백질 구조

단백질의 주요 구조 단위는 아미노 그룹(NH2)과 카르복실 잔기(COOH)로 구성된 아미노산입니다. 어떤 경우에는 질소-수소 라디칼이 탄소 이온과 연관되어 있으며 탄소 이온의 수와 위치가 펩티드 물질의 특정 특성을 결정합니다. 동시에 아미노 그룹과 관련된 탄소의 위치는 알파, 베타, 감마와 같은 특수 접두사로 이름에서 강조됩니다.

단백질의 경우 알파-아미노산은 폴리펩티드 사슬을 늘릴 때 단백질 조각에 추가적인 안정성과 강도를 부여하기 때문에 구조 단위로 작용합니다. 이 유형의 화합물은 자연에서 L과 D(글리신 제외)의 두 가지 형태로 발견됩니다. 첫 번째 유형의 요소는 동물과 식물이 생산하는 살아있는 유기체의 단백질의 일부이고 두 번째 유형의 요소는 곰팡이 및 박테리아에서 비리보솜 합성에 의해 형성된 펩티드 구조의 일부입니다.

단백질의 빌딩 블록은 하나의 아미노산을 다른 아미노산의 카르복실기에 연결하여 형성되는 폴리펩타이드 결합에 의해 함께 연결됩니다. 짧은 구조는 일반적으로 펩티드 또는 올리고펩티드(분자량 3-400달톤)라고 하며 긴 구조는 10개 이상의 아미노산, 폴리펩티드로 구성됩니다. 대부분의 경우 단백질 사슬은 000~50개의 아미노산 잔기를 포함하며 때로는 100~400개를 포함합니다. 단백질은 분자 내 상호 작용으로 인해 특정 공간 구조를 형성합니다. 그들은 단백질 구조라고합니다.

단백질 구성에는 네 가지 수준이 있습니다.

1. XNUMX차는 강한 폴리펩타이드 결합에 의해 함께 연결된 아미노산 잔기의 선형 서열입니다.
2. XNUMX차 – 공간에서 단백질 조각이 나선형 또는 접힌 형태로 정렬된 조직입니다.
3. XNUMX차 – XNUMX차 구조를 공 모양으로 접음으로써 나선형 폴리펩타이드 사슬을 공간적으로 배치하는 방법.
4. XNUMX차 – XNUMX차 구조의 여러 폴리펩타이드 사슬의 상호 작용에 의해 형성되는 집단 단백질(올리고머).

단백질 구조의 모양은 세 그룹으로 나뉩니다.

• 원섬유;
• 구형;
• 막.

첫 번째 유형의 단백질은 오래 지속되는 섬유 또는 층 구조를 형성하는 교차 연결된 실 모양의 분자입니다. 원섬유 단백질은 높은 기계적 강도를 특징으로 하기 때문에 신체에서 보호 기능과 구조적 기능을 수행합니다. 이러한 단백질의 전형적인 대표는 모발 케라틴과 조직 콜라겐입니다.

구형 단백질은 컴팩트한 타원형 구조로 접힌 하나 이상의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 여기에는 효소, 혈액 수송 성분 및 조직 단백질이 포함됩니다.

막 화합물은 세포 소기관의 껍질에 내장된 폴리펩티드 구조입니다. 이 화합물은 표면을 통해 필요한 분자와 특정 신호를 전달하는 수용체의 기능을 수행합니다.

현재까지 포함 된 아미노산 잔기의 수, 공간 구조 및 위치 순서에 따라 결정되는 매우 다양한 단백질이 있습니다.

그러나 신체의 정상적인 기능을 위해서는 L-시리즈의 알파 아미노산 20개만이 필요하며 그 중 8개는 인체에서 합성되지 않습니다.

물리 화학적 특성

각 단백질의 공간 구조와 아미노산 구성은 특징적인 물리화학적 특성을 결정합니다.

단백질은 물과 상호 작용할 때 콜로이드 용액을 형성하는 고체입니다. 수성 에멀젼에서 단백질은 극성 및 이온성 그룹(–NH2, –SH, –COOH, –OH)을 포함하기 때문에 하전 입자 형태로 존재합니다. 단백질 분자의 전하는 카르복실(–COOH), 아민(NH) 잔기의 비율 및 매질의 pH에 ​​따라 달라집니다. 흥미롭게도 동물 기원 단백질의 구조에는 수용액에서 음의 잠재력을 결정하는 더 많은 디 카르복실산 아미노산(글루탐산 및 아스파르트산)이 포함되어 있습니다.

일부 물질에는 상당량의 디아미노산(히스티딘, 리신, 아르기닌)이 포함되어 있어 액체에서 단백질 양이온으로 작용합니다. 수용액에서 화합물은 같은 전하를 가진 입자의 상호 반발로 인해 안정적입니다. 그러나 배지의 pH 변화는 단백질의 이온화 그룹의 정량적 변형을 수반합니다.

산성 환경에서는 카르복실기의 분해가 억제되어 단백질 입자의 음전위가 감소합니다. 반대로 알칼리에서는 아민 잔기의 이온화가 느려져 단백질의 양전하가 감소합니다.

소위 등전점인 특정 pH에서 알칼리 해리는 산성과 동일하며 그 결과 단백질 입자가 응집되고 침전됩니다. 대부분의 펩타이드에서 이 값은 약산성 환경에 있습니다. 그러나 알칼리성이 우세한 구조가 있습니다. 이것은 대부분의 단백질이 산성 환경에서 접히고 작은 부분이 알칼리성 환경에서 접힌다는 것을 의미합니다.

등전점에서 단백질은 용액에서 불안정하므로 가열하면 쉽게 응고됩니다. 침전된 단백질에 산이나 알칼리를 첨가하면 분자가 재충전된 후 화합물이 다시 용해됩니다. 그러나 단백질은 배지의 특정 pH 매개변수에서만 특성을 유지합니다. 단백질의 공간 구조를 유지하는 결합이 어떻게 든 파괴되면 물질의 정렬 된 형태가 변형되어 분자가 무작위 혼돈 코일 형태를 취합니다. 이 현상을 변성이라고 합니다.

단백질 특성의 변화는 고온, 자외선 조사, 격렬한 흔들림, 단백질 침전제와의 결합과 같은 화학적 및 물리적 요인의 영향을 초래합니다. 변성의 결과 구성 요소는 생물학적 활성을 잃고 손실된 속성은 반환되지 않습니다.

단백질은 가수분해 반응 과정에서 색상을 나타냅니다. 펩타이드 용액이 황산구리 및 알칼리와 결합되면 단백질이 질산에서 가열될 때 라일락 색상이 나타납니다(뷰렛 반응) – 노란색 색조(xantoprotein 반응), 수은의 질산염 용액과 상호 작용할 때 – 라즈베리 색상 반응). 이러한 연구는 다양한 유형의 단백질 구조를 감지하는 데 사용됩니다.

체내에서 합성 가능한 단백질의 종류

인체에 대한 아미노산의 가치는 과소 평가할 수 없습니다. 그들은 신경 전달 물질의 역할을 수행하고 뇌의 올바른 기능에 필요하며 근육에 에너지를 공급하고 비타민과 미네랄로 기능 수행의 적절성을 제어합니다.

연결의 주요 의미는 신체의 정상적인 발달과 기능을 보장하는 것입니다. 아미노산은 효소, 호르몬, 헤모글로빈, 항체를 생성합니다. 살아있는 유기체에서 단백질 합성은 끊임없이 이루어집니다.

그러나 세포에 적어도 하나의 필수 아미노산이 부족하면 이 과정이 중단됩니다. 단백질 형성에 대한 위반은 소화 장애, 느린 성장, 정신 정서적 불안정으로 이어집니다.

대부분의 아미노산은 인체의 간에서 합성됩니다. 그러나 반드시 음식과 함께 매일 와야 하는 화합물이 있습니다.

이는 다음 범주의 아미노산 분포 때문입니다.

• 바꾸어 놓을 수 없는;
• 반 교체 가능;
• 교체 가능.

각 물질 그룹에는 특정 기능이 있습니다. 그것들을 자세히 고려하십시오.

필수 아미노산

사람은이 그룹의 유기 화합물을 스스로 생산할 수 없지만 생명을 유지하는 데 필요합니다.

따라서 이러한 아미노산은 "필수"라는 이름을 얻었으며 음식과 함께 외부에서 정기적으로 공급되어야 합니다. 이 건축 자재 없이는 단백질 합성이 불가능합니다. 결과적으로 하나 이상의 화합물이 부족하면 대사 장애, 근육량, 체중 감소 및 단백질 생산 중단이 발생합니다.

인체, 특히 운동선수에게 가장 중요한 아미노산과 그 중요성.

1. 발린. 분지사슬단백질(BCAA)의 구성성분으로 에너지원으로 질소의 대사반응에 참여하고 손상된 조직을 회복시키며 혈당을 조절한다. 발린은 근육 대사의 흐름, 정상적인 정신 활동에 필요합니다. 약물, 알코올 또는 신체의 약물 중독의 결과로 부상당한 뇌, 간 치료를 위해 류신, 이소류신과 함께 의료 행위에 사용됩니다.
2. 류신과 이소류신. 혈당 수치 감소, 근육 조직 보호, 지방 연소, 성장 호르몬 합성 촉매 역할, 피부와 뼈 회복. 발린과 마찬가지로 류신은 에너지 공급 과정에 관여하며, 이는 혹독한 운동 중에 신체의 지구력을 유지하는 데 특히 중요합니다. 또한 헤모글로빈 합성에는 이소류신이 필요합니다.
3. 트레오닌. 간 지방 변성을 예방하고 단백질 및 지방 대사, 콜라겐 합성, 엘라스틴, 뼈 조직(법랑질) 생성에 참여합니다. 아미노산은 ARVI 질병에 대한 신체의 감수성인 면역력을 증가시킵니다. 트레오닌은 골격근, 중추 신경계, 심장에서 발견되어 그들의 작업을 지원합니다.
4. 메티오닌. 소화를 개선하고 지방 처리에 참여하며 방사선의 유해한 영향으로부터 신체를 보호하고 임신 중 독성 증상을 줄이며 류마티스 관절염 치료에 사용됩니다. 아미노산은 몸에서 독성 물질을 중화하고 제거하는 타우린, 시스테인, 글루타티온 생산에 관여합니다. 메티오닌은 알레르기가 있는 사람의 세포에서 히스타민 수치를 줄이는 데 도움이 됩니다.
5. 트립토판. 성장 호르몬의 방출을 자극하고, 수면을 개선하고, 니코틴의 유해한 영향을 줄이고, 기분을 안정시키고, 세로토닌 합성에 사용됩니다. 인체의 트립토판은 니아신으로 변할 수 있습니다.
6. 라이신. 알부민, 효소, 호르몬, 항체, 조직 복구 및 콜라겐 형성의 생산에 참여합니다. 이 아미노산은 모든 단백질의 일부이며 혈청 내 트리글리세리드 수치, 정상적인 뼈 형성, 칼슘의 완전한 흡수 및 모발 구조의 비후를 줄이는 데 필요합니다. 라이신은 항바이러스 효과가 있어 급성 호흡기 감염 및 헤르페스 발병을 억제합니다. 근력을 높이고 질소 대사를 지원하며 단기 기억, 발기, 성욕을 향상시킵니다. 긍정적인 특성 덕분에 2,6-디아미노헥산산은 심장을 건강하게 유지하고 죽상동맥경화증, 골다공증 및 생식기 포진의 발병을 예방합니다. 비타민 C와 함께 라이신, 프롤린은 동맥 막힘을 유발하고 심혈관 병리를 유발하는 지단백질 형성을 방지합니다.
7. 페닐알라닌. 식욕을 억제하고 통증을 줄이며 기분과 기억력을 향상시킵니다. 인체에서 페닐알라닌은 신경 전달 물질(도파민 및 노르에피네프린)의 합성에 필수적인 아미노산 티로신으로 변환될 수 있습니다. 혈액-뇌 장벽을 통과하는 화합물의 능력으로 인해 종종 신경계 질환을 치료하는 데 사용됩니다. 또한 아미노산은 피부의 탈색소(백반), 정신분열증 및 파킨슨병과 싸우는 데 사용됩니다.

인체에 필수 아미노산이 부족하면 다음과 같은 결과가 나타납니다.

• 성장 지연;
• 시스테인, 단백질, 신장, 갑상선, 신경계의 생합성 위반;
• 백치;
• 체중 감량;
• 페닐케톤뇨증;
• 면역 및 혈액 헤모글로빈 수치 감소;
• 조정 장애.

스포츠를 할 때 위의 구조 단위가 부족하면 운동 능력이 저하되어 부상 위험이 높아집니다.

필수 아미노산의 식품 공급원

이 표는 미국 농업 도서관 – 미국 국립 영양소 데이터베이스에서 가져온 데이터를 기반으로 합니다.

반 교체 가능

이 범주에 속하는 화합물은 음식과 함께 부분적으로 공급되는 경우에만 신체에서 생성될 수 있습니다. 다양한 준필수산은 대체할 수 없는 특정 기능을 수행합니다.

그들의 유형을 고려하십시오.

1. 아르기닌. 인체에서 가장 중요한 아미노산 중 하나입니다. 손상된 조직의 치유를 촉진하고 콜레스테롤 수치를 낮추며 피부, 근육, 관절 및 간의 건강을 유지하는 데 필요합니다. 아르기닌은 면역 체계를 강화하는 T 림프구의 형성을 증가시키고 장벽으로 작용하여 병원균의 유입을 방지합니다. 또한 아미노산은 간 해독을 촉진하고 혈압을 낮추며 종양의 성장을 늦추고 혈전 형성을 저항하며 효능을 높이고 혈관을 강화합니다. 질소 대사, 크레아틴 합성에 참여하며 체중 감량과 근육량 증가를 원하는 사람들에게 적합합니다. 아르기닌은 정액, 피부 결합 조직 및 헤모글로빈에서 발견됩니다. 인체의 화합물 결핍은 당뇨병, 남성의 불임, 사춘기 지연, 고혈압 및 면역 결핍의 발병에 위험합니다. 아르기닌의 천연 공급원: 초콜릿, 코코넛, 젤라틴, 육류, 유제품, 호두, 밀, 귀리, 땅콩, 콩.
2. 히스티딘. 인체의 모든 조직에 포함되어 있는 효소. 중추 신경계와 말초 부서 간의 정보 교환에 참여합니다. 히스티딘은 위액 형성이 참여해야만 가능하기 때문에 정상적인 소화에 필요합니다. 또한이 물질은자가 면역, 알레르기 반응의 발생을 예방합니다. 구성 요소가 부족하면 청력 손실이 발생하고 류마티스 관절염 발병 위험이 높아집니다. 히스티딘은 곡물(쌀, 밀), 유제품 및 육류에서 발견됩니다.
3. 티로신. 신경 전달 물질의 형성을 촉진하고 월경 전 기간의 통증을 줄이며 전체 유기체의 정상적인 기능에 기여하며 천연 항우울제로 작용합니다. 아미노산은 마약, 카페인 약물에 대한 의존성을 줄이고 식욕 조절을 돕고 도파민, 티록신, 에피네프린 생산을 위한 초기 구성 요소 역할을 합니다. 단백질 합성에서 티로신은 부분적으로 페닐알라닌을 대체합니다. 또한 갑상선 호르몬 합성에 필요합니다. 아미노산 결핍은 대사 과정을 늦추고 혈압을 낮추며 피로를 증가시킵니다. 티로신은 호박씨, 아몬드, 오트밀, 땅콩, 생선, 아보카도, 대두에서 발견됩니다.
4. 시스틴. 모발, 네일 플레이트, 피부의 주요 구조 단백질인 베타 케라틴에서 발견됩니다. 아미노산은 N-아세틸 시스테인으로 흡수되어 흡연자의 기침, 패혈성 쇼크, 암, 기관지염의 치료에 사용된다. 시스틴은 펩타이드, 단백질의 XNUMX차 구조를 유지하고 강력한 항산화제 역할도 합니다. 그것은 파괴적인 자유 라디칼, 독성 금속을 결합하고 엑스레이 및 방사선 노출로부터 세포를 보호합니다. 아미노산은 소마토스타틴, 인슐린, 면역글로불린의 일부입니다. 시스틴은 다음 식품에서 얻을 수 있습니다: 브로콜리, 양파, 육류 제품, 계란, 마늘, 고추.

준필수 아미노산의 특징은 메티오닌, 페닐알라닌 대신 단백질을 형성하기 위해 신체에서 사용할 가능성이 있다는 것입니다.

교환 가능

이 등급의 유기 화합물은 인체에서 독립적으로 생산할 수 있으며 내부 장기 및 시스템의 최소 요구 사항을 충족합니다. 교체 가능한 아미노산은 대사 산물과 흡수된 질소로부터 합성됩니다. 일일 기준을 보충하려면 음식과 함께 단백질 구성에 매일 있어야합니다.

이 범주에 속하는 물질을 고려하십시오.

1. 알라닌. 에너지 원으로 사용되며 간에서 독소를 제거하고 포도당 전환을 가속화합니다. 글루코스 – 피루브산 – 알라닌 – 피루브산 – 포도당의 형태로 나타나는 알라닌 주기로 인한 근육 조직의 파괴를 방지합니다. 이러한 반응 덕분에 단백질의 구성 요소는 에너지 보유량을 증가시켜 세포의 수명을 연장합니다. 알라닌 주기 동안 과도한 질소는 소변을 통해 체내에서 제거됩니다. 또한이 물질은 항체 생성을 자극하고 산, 당의 신진 대사를 보장하고 면역력을 향상시킵니다. 알라닌 공급원: 유제품, 아보카도, 육류, 가금류, 계란, 생선.
2. 글리신. 근육 형성, 호르몬 합성에 참여하고 신체의 크레아틴 수치를 높이고 포도당을 에너지로 전환시킵니다. 콜라겐은 30% 글리신입니다. 이 화합물의 참여 없이는 세포 합성이 불가능합니다. 사실 조직이 손상되면 글리신이 없으면 인체는 상처를 치유할 수 없습니다. 아미노산 공급원은 우유, 콩, 치즈, 생선, 육류입니다.
3. 글루타민. 유기 화합물이 글루탐산으로 전환된 후 혈액-뇌 장벽을 통과하여 뇌가 작동하는 연료 역할을 합니다. 아미노산은 간에서 독소를 제거하고 GABA 수치를 높이며 근긴장도를 유지하고 집중력을 향상시키며 림프구 생성에 관여합니다. L-글루타민 제제는 질소를 장기로 운반하고 독성 암모니아를 제거하며 글리코겐 저장량을 증가시켜 근육 파괴를 방지하기 위해 보디빌딩에 일반적으로 사용됩니다. 이 물질은 만성 피로 증상 완화, 정서적 배경 개선, 류마티스 관절염, 소화성 궤양, 알코올 중독, 발기 부전, 경피증 치료에 사용됩니다. 글루타민 함량의 리더는 파슬리와 시금치입니다.
4. 카르니틴. 몸에서 지방산을 결합하고 제거합니다. 아미노산은 비타민 E, C의 작용을 강화하고 과체중을 줄이며 심장에 가해지는 부하를 줄입니다. 인체에서 카르니틴은 간과 신장에서 글루타민과 메티오닌으로부터 생성됩니다. 그것은 D와 L의 유형입니다. 신체에 가장 큰 가치는 지방산에 대한 세포막의 투과성을 증가시키는 L- 카르니틴입니다. 따라서 아미노산은 지질의 활용을 증가시키고 피하 지방 저장소에서 트리글리세리드 분자의 합성을 늦춥니다. 카르니틴을 복용하면 지질 산화가 증가하고 지방 조직 손실 과정이 시작되며 ATP 형태로 저장된 에너지가 방출됩니다. L-카르니틴은 간에서 레시틴 생성을 촉진하고 콜레스테롤 수치를 낮추며 죽상동맥경화반의 출현을 예방합니다. 이 아미노산이 필수 화합물의 범주에 속하지 않는다는 사실에도 불구하고 물질을 정기적으로 섭취하면 심장 병리의 발병을 예방하고 활성 장수를 달성할 수 있습니다. 카르니틴 수치는 나이가 들면서 감소하므로 노인들은 우선 일일 식단에 식이 보조제를 추가로 도입해야 합니다. 또한 대부분의 물질은 비타민 C, B6, 메티오닌, 철, 라이신에서 합성됩니다. 이러한 화합물이 부족하면 체내 L-카르니틴 결핍이 발생합니다. 아미노산의 천연 공급원: 가금류, 달걀 노른자, 호박, 참깨, 양고기, 코티지 치즈, 사워 크림.
5. 아스파라긴. 신경계의 적절한 기능인 암모니아 합성에 필요합니다. 아미노산은 유제품, 아스파라거스, 유장, 계란, 생선, 견과류, 감자, 가금류 고기에서 발견됩니다.
6. 아스파르트산. 아르기닌, 라이신, 이소류신의 합성, 세포 내 과정에 에너지를 제공하는 신체의 보편적인 연료인 아데노신 삼인산(ATP)의 형성에 참여합니다. 아스파르트산은 신경 전달 물질의 생산을 자극하고 신경계와 뇌의 기능을 유지하는 데 필요한 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드(NADH)의 농도를 증가시킵니다. 이 화합물은 독립적으로 합성되지만 사탕 수수, 우유, 쇠고기, 가금류 고기와 같은 식단에 포함하여 세포 내 농도를 높일 수 있습니다.
7. 글루탐산. 척수에서 가장 중요한 흥분성 신경 전달 물질입니다. 유기 화합물은 혈뇌 장벽을 가로질러 뇌척수액으로 칼륨이 이동하는 데 관여하며 트리글리세리드의 대사에 중요한 역할을 합니다. 뇌는 글루타메이트를 연료로 사용할 수 있습니다. 추가 아미노산 섭취에 대한 신체의 필요성은 간질, 우울증, 초기 백발의 출현(최대 30년), 신경계 장애로 인해 증가합니다. 글루탐산의 천연 공급원: 호두, 토마토, 버섯, 해산물, 생선, 요구르트, 치즈, 말린 과일.
8. 프롤린 콜라겐 합성을 자극하고 연골 조직 형성에 필요하며 치유 과정을 가속화합니다. 프롤린 공급원: 계란, 우유, 고기. 채식주의자는 영양 보충제와 함께 아미노산을 섭취하는 것이 좋습니다.
9. 카나리아. 근육 조직의 코티솔 양을 조절하고 항체, 면역 글로불린, 세로토닌 합성에 참여하고 크레아틴 흡수를 촉진하며 지방 대사에 중요한 역할을합니다. 세린은 중추 신경계의 정상적인 기능을 지원합니다. 아미노산의 주요 식품 공급원: 콜리플라워, 브로콜리, 견과류, 달걀, 우유, 대두, 쿠미스, 쇠고기, 밀, 땅콩, 가금육.

따라서 아미노산은 인체의 모든 중요한 기능 과정에 관여합니다. 식품 보조제를 구입하기 전에 전문가와 상담하는 것이 좋습니다. 아미노산 약을 복용한다는 사실에도 불구하고 안전한 것으로 간주되지만 숨겨진 건강 문제를 악화시킬 수 있습니다.

기원별 단백질의 종류

오늘날 계란, 유장, 야채, 고기, 생선과 같은 유형의 단백질이 구별됩니다.

그들 각각에 대한 설명을 고려하십시오.

1. 계란. 단백질 중 벤치마크로 간주되는 다른 모든 단백질은 소화율이 가장 높기 때문에 상대적으로 순위가 매겨집니다. 노른자의 구성은 오보뮤코이드, 오보뮤신, 리소신, 알부민, 오보글로불린, 콜부민, 아비딘을 포함하며 알부민은 단백질 성분이다. 생계란은 소화 장애가 있는 사람에게 권장되지 않습니다. 이것은 음식의 소화를 늦추는 효소 트립신과 중요한 비타민 H를 결합시키는 단백질 아비딘의 억제제를 함유하고 있기 때문입니다. 생성된 화합물은 신체에 흡수되지 않고 배설됩니다. 따라서 영양학자들은 비오틴-아비딘 복합체에서 영양분을 방출하고 트립신 억제제를 파괴하는 열처리 후에만 달걀 흰자 사용을 주장합니다. 이 유형의 단백질의 장점: 평균 흡수율(시간당 9g), 높은 아미노산 구성, 체중 감소에 도움이 됩니다. 닭고기 달걀 단백질의 단점은 높은 비용과 알레르기성을 포함합니다.
2. 우유 유장. 이 범주의 단백질은 전체 단백질 중에서 분해율이 가장 높습니다(시간당 10-12g). 유장을 기본으로 한 제품을 섭취한 후 첫 35시간 이내에 혈중 펩타이드와 아미노산 수치가 극적으로 증가합니다. 동시에 위장의 산 형성 기능은 변하지 않아 가스 형성 및 소화 과정 중단 가능성을 제거합니다. 필수 아미노산(발린, 류신 및 이소류신) 함량 측면에서 인간 근육 조직의 구성은 유청 단백질의 구성에 가장 가깝습니다. 이 유형의 단백질은 콜레스테롤을 낮추고 글루타티온의 양을 증가시키며 다른 유형의 아미노산에 비해 비용이 저렴합니다. 유청 단백질의 주요 단점은 화합물의 빠른 흡수이므로 운동 전이나 직후에 섭취하는 것이 좋습니다. 단백질의 주요 공급원은 레넷 치즈 생산 과정에서 얻은 스위트 유청입니다. 농축물, 분리물, 유장 단백질 가수 분해물, 카제인을 구별하십시오. 얻은 형태 중 첫 번째 형태는 고순도로 구별되지 않으며 가스 형성을 자극하는 지방, 유당을 포함합니다. 그것의 단백질 수준은 70-95%입니다. 이러한 이유로 농축 유청 단백질은 스포츠 영양계에서 가장 저렴한 형태의 빌딩 블록입니다. Isolate는 더 높은 수준의 정제된 제품으로 4%의 단백질 분획을 포함합니다. 그러나 파렴치한 제조업체는 분리, 농축, 가수분해물의 혼합물을 유청 단백질로 제공하여 사기를 치는 경우가 있습니다. 따라서 보충제의 구성을 주의 깊게 확인해야 하며 분리된 성분이 유일한 성분이어야 합니다. 가수분해물은 가장 비싼 유형의 유청 단백질로 즉시 흡수되고 근육 조직에 빠르게 침투합니다. 카제인은 위장에 들어가면 혈전으로 변해 오랜 시간 동안 분열합니다(시간당 6~XNUMXg). 이 특성으로 인해 단백질은 안정적이고 고르게 체내에 들어가기 때문에 유아용 조제유에 포함되는 반면 아미노산의 강렬한 흐름은 아기의 발달에 편차를 가져옵니다.
3. 채소. 이러한 제품의 단백질이 불완전하다는 사실에도 불구하고 서로 결합하여 완전한 단백질을 형성합니다 (가장 좋은 조합은 콩과 식물 + 곡물입니다). 식물성 건축 자재의 주요 공급 업체는 골다공증과 싸우고 비타민 E, B, 인, 철, 칼륨, 아연으로 몸을 포화시키는 콩 제품입니다. 콩 단백질을 섭취하면 콜레스테롤 수치를 낮추고 전립선 비대와 관련된 문제를 해결하며 유방에 악성 신생물이 발생할 위험을 줄입니다. 유제품에 대한 과민증으로 고통받는 사람들을 위해 표시됩니다. 첨가물 생산을 위해 대두 분리물(90% 단백질 함유), 대두 농축물(70%), 대두분(50%)이 사용됩니다. 단백질 흡수율은 시간당 4g입니다. 아미노산의 단점은 다음과 같습니다. 에스트로겐 활성 (이 때문에 생식 기능 장애가 발생할 수 있으므로 남성이 다량으로 화합물을 복용해서는 안됩니다), 소화 속도를 늦추는 트립신의 존재. 식물성 에스트로겐(여성 성 호르몬과 구조가 유사한 비스테로이드성 화합물)을 함유하는 식물: 아마, 감초, 홉, 레드 클로버, 알팔파, 적포도. 식물성 단백질은 야채와 과일(양배추, 석류, 사과, 당근), 곡물과 콩류(쌀, 알팔파, 렌즈콩, 아마씨, 귀리, 밀, 콩, 보리), 음료(맥주, 버번)에서도 발견됩니다. 종종 스포츠에서 식단은 완두콩 단백질을 사용합니다. 유청, 대두, 카제인 및 계란 재료에 비해 가장 많은 양의 아미노산 아르기닌(단백질 8,7g당 18%)을 함유하는 고도로 정제된 분리물입니다. 또한 완두콩 단백질에는 글루타민, 라이신이 풍부합니다. BCAA의 양은 XNUMX%에 이릅니다. 흥미롭게도 쌀 단백질은 생식가, 운동선수 및 채식주의자의 식단에 사용되는 저자극성 완두콩 단백질의 이점을 강화합니다.
4. 고기. 단백질의 양은 85%에 이르며 그 중 35%는 대체할 수 없는 아미노산입니다. 육류 단백질은 지방 함량이 XNUMX이고 흡수율이 높은 것이 특징입니다.
5. 생선. 이 단지는 일반인이 사용하는 것이 좋습니다. 그러나 분리된 어류 단백질은 카제인보다 3배 더 긴 아미노산으로 분해되기 때문에 운동 선수가 일일 요구량을 충족하기 위해 단백질을 사용하는 것은 극히 바람직하지 않습니다.

따라서 체중을 줄이고 근육량을 늘리려면 복잡한 단백질을 사용하는 것이 좋습니다. 그들은 소비 직후 아미노산의 최고 농도를 제공합니다.

지방이 생기기 쉬운 비만 운동선수는 빠른 단백질보다 50-80% 느린 단백질을 선호해야 합니다. 그들의 주요 행동 스펙트럼은 근육의 장기적인 영양을 목표로 합니다.

카제인 흡수는 유청 단백질보다 느립니다. 이로 인해 혈중 아미노산 농도가 서서히 증가하여 7시간 동안 높은 농도를 유지하게 됩니다. 카제인과 달리 유청 단백질은 신체에 훨씬 더 빨리 흡수되어 짧은 시간(XNUMX분) 동안 화합물을 가장 강력하게 방출합니다. 따라서 운동 직전과 운동 직후 근육 단백질의 이화작용을 예방하기 위해 섭취하는 것이 좋습니다.

계란 흰자가 중간 위치를 차지합니다. 운동 직후에는 혈액을 포화시키고 근력운동 후에는 단백질의 고농도를 유지하기 위해서는 곧 아미노산인 유청분리물과 함께 섭취해야 한다. 이 세 가지 단백질의 혼합물은 각 구성 요소의 단점을 제거하고 모든 긍정적인 특성을 결합합니다. 유장 대두 단백질과 가장 잘 어울립니다.

인간을 위한 가치

단백질이 살아있는 유기체에서 하는 역할은 너무 커서 각 기능을 고려하는 것이 거의 불가능하지만 가장 중요한 기능을 간단히 강조하겠습니다.

1. 보호(물리적, 화학적, 면역). 단백질은 항체 합성 메커니즘을 유발하는 바이러스, 독소, 박테리아의 유해한 영향으로부터 신체를 보호합니다. 보호 단백질이 이물질과 상호 작용하면 병원균의 생물학적 작용이 중화됩니다. 또한 단백질은 혈장의 피브리노겐 응고 과정에 관여하여 응고 형성 및 상처 막힘에 기여합니다. 이로 인해 신체 덮개가 손상된 경우 단백질은 혈액 손실로부터 신체를 보호합니다.
2. 촉매. 소위 생물학적 촉매라고 불리는 모든 효소는 단백질입니다.
3. 수송. 산소의 주요 운반체는 혈액 단백질인 헤모글로빈입니다. 또한 반응 과정에서 다른 유형의 아미노산은 비타민, 호르몬, 지방과 함께 화합물을 형성하여 세포, 내부 장기 및 조직으로의 전달을 보장합니다.
4. 영양가 있는 소위 예비 단백질(카제인, 알부민)은 자궁에서 태아의 형성과 성장을 위한 식품 공급원입니다.
5. 호르몬. 인체의 대부분의 호르몬(아드레날린, 노르에피네프린, 티록신, 글루카곤, 인슐린, 코르티코트로핀, 소마토트로핀)은 단백질입니다.
6. 케라틴 만들기 – 모발의 주요 구성 요소, 콜라겐 – 결합 조직, 엘라스틴 – 혈관벽. 세포골격의 단백질은 소기관과 세포에 형태를 부여합니다. 대부분의 구조 단백질은 필라멘트 모양입니다.
7. 모터. 액틴과 미오신(근육 단백질)은 근육 조직의 이완과 수축에 관여합니다. 단백질은 번역, 스플라이싱, 유전자 전사의 강도, 주기를 통한 세포 이동 과정을 조절합니다. 운동 단백질은 신체의 움직임, 분자 수준에서 세포의 움직임(섬모, 편모, 백혈구), 세포내 수송(키네신, 다이네인)을 담당합니다.
8. 신호. 이 기능은 사이토카인, 성장 인자, 호르몬 단백질에 의해 수행됩니다. 그들은 기관, 유기체, 세포, 조직 사이에 신호를 전달합니다.
9. 수용체. 단백질 수용체의 한 부분은 성가신 신호를 받고 다른 부분은 구조적 변화에 반응하고 촉진합니다. 따라서 화합물은 화학 반응을 촉매하고 세포 내 매개 분자에 결합하며 이온 채널 역할을 합니다.

위의 기능 외에도 단백질은 내부 환경의 pH 수준을 조절하고 예비 에너지 원으로 작용하며 신체의 발달, 재생산을 보장하고 사고 능력을 형성합니다.

트리글리세리드와 함께 단백질은 세포막 형성에 관여하고 탄수화물은 비밀 생성에 관여합니다.

단백질 합성

단백질 합성은 세포의 리보핵단백질 입자(리보솜)에서 일어나는 복잡한 과정입니다. 단백질은 (세포 핵에서) 유전자에 암호화된 정보의 통제 하에 아미노산과 거대분자에서 변형됩니다.

각 단백질은 세포의 이 부분을 암호화하는 게놈의 뉴클레오티드 서열에 의해 결정되는 효소 잔기로 구성됩니다. DNA는 세포핵에 집중되어 있고 단백질 합성은 세포질에서 일어나기 때문에 생물학적 기억 코드에서 나온 정보는 mRNA라는 특별한 매개체에 의해 리보솜으로 전달된다.

단백질 생합성은 XNUMX단계로 일어난다.

1. DNA에서 i-RNA로 정보 전달(전사). 원핵 세포에서 게놈 재작성은 RNA 폴리머라제 효소에 의한 특정 DNA 뉴클레오티드 서열의 인식으로 시작됩니다.
2. 아미노산의 활성화. 단백질의 각 "전구체"는 ATP 에너지를 사용하여 수송 RNA 분자(t-RNA)와 공유 결합으로 연결됩니다. 동시에 t-RNA는 활성화된 아미노산의 개별 유전자 코드(트리플렛-코돈)를 결정하는 안티코돈인 순차적으로 연결된 뉴클레오티드로 구성됩니다.
3. 리보솜에 대한 단백질 결합(개시). 특정 단백질에 대한 정보를 담고 있는 i-RNA 분자는 작은 리보솜 입자에 연결되어 있고 해당 t-RNA에 부착된 시작 아미노산이 있습니다. 이 경우, 수송 거대분자는 단백질 사슬의 시작을 알리는 i-RNA 삼중항에 상호 대응합니다.
4. 폴리펩타이드 사슬의 신장(elongation). 단백질 단편의 축적은 사슬에 아미노산을 순차적으로 추가하여 발생하며 수송 RNA를 사용하여 리보솜으로 수송됩니다. 이 단계에서 단백질의 최종 구조가 형성됩니다.
5. 폴리펩타이드 사슬의 합성을 중지합니다(종결). 단백질 구조의 완성은 mRNA의 특별한 삼중항에 의해 신호를 받고, 그 후에 폴리펩티드가 리보솜에서 방출됩니다.
6. 접힘 및 단백질 가공. 폴리펩티드의 특징적인 구조를 채택하기 위해 자발적으로 응고되어 공간 구성을 형성합니다. 리보솜에서 합성한 후 단백질은 효소, 특히 인산화, 수산화, 글리코실화 및 티로신에 의해 화학적 변형(가공)을 거칩니다.

새로 형성된 단백질은 말단에 폴리펩타이드 조각을 포함하고 있는데, 이는 영향을 받는 영역으로 물질을 보내는 신호 역할을 합니다.

단백질의 변형은 구조 유전자와 함께 오페론이라는 효소 그룹을 형성하는 조작 유전자에 의해 제어됩니다. 이 시스템은 필요한 경우 합성하는 특수 물질의 도움으로 조절 유전자에 의해 제어됩니다. 이 물질과 오퍼레이터의 상호 작용은 제어 유전자의 차단으로 이어지고 결과적으로 오페론이 종료됩니다. 시스템 작동을 재개하는 신호는 인덕터 입자와 물질의 반응입니다.

일일 요금

보시다시피 신체의 단백질 요구량은 연령, 성별, 신체 상태 및 운동에 따라 다릅니다. 음식에 단백질이 부족하면 내부 장기의 활동이 중단됩니다.

인체의 교환

단백질 대사는 소화관에서의 소화, 분해, 동화 및 생명 유지에 필요한 새로운 물질의 합성에 참여하는 등 신체 내 단백질의 활동을 반영하는 일련의 과정입니다. 단백질 대사가 대부분의 화학 반응을 조절, 통합 및 조정한다는 점을 감안할 때 단백질 변형과 관련된 주요 단계를 이해하는 것이 중요합니다.

간은 펩타이드 대사에서 중요한 역할을 합니다. 여과 기관이 이 과정에 참여하지 않으면 7일 후에 치명적인 결과가 발생합니다.

대사 과정의 흐름 순서.

1. 아미노산 탈아미노화. 이 과정은 과도한 단백질 구조를 지방과 탄수화물로 전환하는 데 필요합니다. 효소 반응 동안 아미노산은 상응하는 케토산으로 변형되어 분해 부산물인 암모니아를 형성합니다. 단백질 구조의 90%의 탈생물은 간에서 발생하며 경우에 따라 신장에서도 발생합니다. 예외는 골격 근육에서 대사되는 분지 사슬 아미노산(발린, 류신, 이소류신)입니다.
2. 우레아 형성. 아미노산의 탈아미노화 과정에서 방출된 암모니아는 인체에 ​​유독합니다. 독성 물질의 중화는 그것을 요산으로 전환시키는 효소의 영향으로 간에서 발생합니다. 그 후 요소는 신장으로 들어가 소변과 함께 배설됩니다. 질소를 포함하지 않는 나머지 분자는 분해될 때 에너지를 방출하는 포도당으로 변형됩니다.
3. 교체 가능한 유형의 아미노산 간의 상호 변환. 간에서의 생화학 반응(reductive amination, keto acid의 transamination, amino acid transformation)의 결과로 대체 가능하고 조건부 필수 단백질 구조가 형성되어식이 부족을 보완합니다.
4. 혈장 단백질의 합성. 글로불린을 제외한 거의 모든 혈액 단백질은 간에서 생성됩니다. 그 중 가장 중요하고 정량적으로 우세한 것은 알부민과 혈액 응고 인자입니다. 소화관에서 단백질 소화 과정은 단백질 분해 효소의 순차적 작용을 통해 발생하여 분해 산물이 장 벽을 통해 혈액으로 흡수되는 능력을 부여합니다.

단백질 분해는 아미노산 사이의 펩티드 결합의 가수분해를 촉진하는 효소 펩신을 포함하는 위액(pH 1,5-2)의 영향으로 위에서 시작됩니다. 그 후 소화는 비활성 효소 전구체(트립시노겐, 프로카르복시펩티다아제, 키모트립시노겐, 프로엘라스타아제)를 포함하는 췌장 및 장액(pH 7,2-8,2)이 들어가는 십이지장과 공장에서 계속됩니다. 장 점막은 이러한 프로테아제를 활성화시키는 엔테로펩티다아제 효소를 생산합니다. 단백질 분해 물질은 또한 장 점막의 세포에 포함되어 있어 최종 흡수 후 작은 펩타이드의 가수분해가 발생합니다.

이러한 반응의 결과 단백질의 95~97%가 유리아미노산으로 분해되어 소장에서 흡수된다. 프로테아제의 활성이 부족하거나 낮으면 소화되지 않은 단백질이 대장으로 들어가 분해 과정을 거칩니다.

단백질 결핍

단백질은 인간 생활의 기능적 및 구조적 구성 요소인 고분자 질소 함유 화합물의 한 종류입니다. 단백질이 세포, 조직, 기관의 구성, 헤모글로빈, 효소, 펩타이드 호르몬의 합성, 대사 반응의 정상적인 과정을 담당한다는 점을 고려하면 식단 부족으로 인해 모든 신체 시스템의 기능이 중단됩니다.

단백질 결핍의 증상:

• 저혈압 및 근이영양증;
• 무능;
• 특히 어깨의 삼두근 근육 위의 피부 주름의 두께 감소;
• 급격한 체중 감소;
• 정신적 육체적 피로;
• 붓기(숨겨졌다가 명백해짐);
• 쌀쌀함;
• 피부 팽만감의 감소로 인해 건조하고, 연약하고, 무기력하고, 주름이 생깁니다.
• 모발의 기능적 상태 악화(손실, 가늘어짐, 건조함);
• 식욕 감소;
• 열악한 상처 치유;
• 끊임없는 배고픔이나 갈증;
• 손상된 인지 기능(기억력, 주의력);
• 체중 증가 부족 (어린이).

가벼운 형태의 단백질 결핍 징후는 오랫동안 나타나지 않거나 숨겨질 수 있음을 기억하십시오.

그러나 단백질 결핍의 모든 단계는 세포 면역의 약화와 감염에 대한 감수성의 증가를 동반합니다.

결과적으로 환자는 호흡기 질환, 폐렴, 위장염 및 비뇨기 병리로 고통받는 경우가 더 많습니다. 장기간의 질소 화합물 부족으로 심근 부피 감소, 피하 조직 위축 및 늑간 공간의 함몰과 함께 심각한 형태의 단백질 에너지 결핍이 발생합니다.

심각한 형태의 단백질 결핍의 결과:

• 느린 맥박;
• 부적절한 효소 합성으로 인한 단백질 및 기타 물질의 흡수 저하;
• 심장 부피 감소;
• 빈혈증;
• 난자 이식 위반;
• 성장 지연(신생아의 경우);
• 내분비선의 기능 장애;
• 호르몬 불균형;
• 면역 결핍 상태;
• 보호 인자 (인터페론 및 리소자임)의 합성 장애로 인한 염증 과정의 악화;
• 호흡수 감소.

식이 섭취에 단백질이 부족하면 특히 어린이의 유기체에 악영향을 미칩니다. 성장이 느려지고 뼈 형성이 방해받으며 정신 발달이 지연됩니다.

어린이에게는 두 가지 형태의 단백질 결핍이 있습니다.

1. 광기(건조 단백질 결핍). 이 질병은 근육 및 피하 조직의 심각한 위축(단백질 이용으로 인한), 성장 지연 및 체중 감소를 특징으로 합니다. 동시에 95%의 경우 명시적이거나 숨겨진 붓기가 없습니다.
2. Kwashiorkor(분리 단백질 결핍증). 초기 단계에서 아이는 무관심, 과민성, 무기력합니다. 그런 다음 성장 지연, 근육 저혈압, 간 지방 변성 및 조직 팽만감 감소가 나타납니다. 이와 함께 부종이 나타나 체중 감소를 가리고 피부의 과색소침착, 신체 특정 부위의 벗겨짐, 머리카락이 가늘어진다. 종종 kwashiorkor로 구토, 설사, 식욕 부진, 심한 경우 혼수 상태 또는 혼미가 발생하여 종종 사망에 이릅니다.

이와 함께 어린이와 성인은 혼합 형태의 단백질 결핍이 발생할 수 있습니다.

단백질 결핍의 원인

단백질 결핍의 가능한 원인은 다음과 같습니다.

• 영양의 질적 또는 양적 불균형(다이어트, 굶주림, 저단백 메뉴, 열악한 식이);
• 아미노산의 선천성 대사 장애;
• 소변으로 인한 단백질 손실 증가;
• 장기간의 미량 원소 부족;
• 간장의 만성 병리로 인한 단백질 합성 위반;
• 알코올 중독, 약물 중독;
• 심한 화상, 출혈, 전염병;
• 장에서 단백질 흡수 장애.

단백질 에너지 결핍은 XNUMX차 및 XNUMX차의 두 가지 유형이 있습니다. 첫 번째 장애는 체내의 영양소 섭취 부족으로 인한 것이며, 두 번째 장애는 기능 장애 또는 효소 합성을 억제하는 약물 복용의 결과입니다.

경증 및 중등도의 단백질 결핍 단계 (일차)에서는 병리 발달의 가능한 원인을 제거하는 것이 중요합니다. 이렇게하려면 일일 단백질 섭취량을 늘리고 (최적 체중에 비례하여) 종합 비타민제 섭취를 처방하십시오. 치아가 없거나 식욕이 감소하는 경우 액체 영양 혼합물이 프로브 또는 자가 수유에 추가로 사용됩니다. 단백질 부족이 설사로 인해 복잡해지면 환자에게 요구르트 제형을 제공하는 것이 좋습니다. 신체가 유당을 처리할 수 없기 때문에 어떤 경우에도 유제품을 섭취하지 않는 것이 좋습니다.

중증 형태의 2차 부전은 장애를 확인하기 위해 실험실 검사가 필요하기 때문에 입원 치료가 필요합니다. 병리학의 원인을 밝히기 위해 혈액 또는 C 반응성 단백질의 수용성 인터루킨-4 수용체 수준을 측정합니다. 혈장 알부민, 피부 항원, 총 림프구 수 및 CDXNUMX+ T-림프구도 검사하여 병력을 확인하고 기능 장애의 정도를 결정합니다.

치료의 주요 우선 순위는 통제 된식이 요법 준수, 수분 및 전해질 균형 교정, 감염성 병리 제거, 영양소로 인한 신체 포화입니다. 이차적 인 단백질 부족이 발병을 유발 한 질병의 치료를 예방할 수 있다는 점을 고려하면 경우에 따라 농축 혼합물로 비경 구 또는 튜브 영양이 처방됩니다. 동시에 비타민 요법은 건강한 사람의 일일 요구량의 두 배로 사용됩니다.

환자가 식욕부진이 있거나 기능장애의 원인이 규명되지 않은 경우에는 식욕을 증가시키는 약물을 추가로 사용한다. 근육량을 늘리기 위해 단백동화 스테로이드 사용이 허용됩니다(의사의 감독하에). 성인의 단백질 균형 회복은 6-9개월에 걸쳐 천천히 발생합니다. 어린이의 경우 완전한 회복 기간은 3-4개월이 걸립니다.

단백질 결핍을 예방하려면 매일 식단에 식물성 및 동물성 단백질 제품을 포함시키는 것이 중요합니다.

약의 적량 초과

단백질이 풍부한 음식을 과도하게 섭취하면 인체 건강에 부정적인 영향을 미칩니다. 식단에서 단백질 과다 복용은 단백질 부족보다 덜 위험합니다.

신체의 과잉 단백질의 특징적인 증상:

• 신장 및 간 문제의 악화;
• 식욕 부진, 호흡;
• 신경 과민성 증가;
• 풍부한 생리 흐름(여성의 경우);
• 과체중 제거의 어려움;
• 심혈 관계 문제;
• 내장에서 부패가 증가했습니다.

질소 균형을 사용하여 단백질 대사 위반을 확인할 수 있습니다. 섭취한 질소와 배설한 질소의 양이 같으면 그 사람은 긍정적인 균형을 이루고 있다고 합니다. 음의 균형은 단백질 섭취가 불충분하거나 흡수가 잘 안됨을 나타내며, 이는 자신의 단백질을 연소시킵니다. 이 현상은 고갈의 발전을 뒷받침합니다.

정상적인 질소 균형을 유지하는 데 필요한 약간의 단백질 과잉 섭취는 인체 건강에 해롭지 않습니다. 이 경우 과잉 아미노산이 에너지원으로 사용된다. 그러나 대부분의 사람들이 신체 활동을 하지 않는 상황에서 체중 1,7kg당 1g을 초과하는 단백질 섭취는 과잉 단백질을 신장에서 배설되어야 하는 질소 화합물(요소)인 포도당으로 전환하는 데 도움이 됩니다. 과도한 양의 건물 구성 요소는 신체의 산성 반응을 일으켜 칼슘 손실을 증가시킵니다. 또한 동물성 단백질에는 종종 관절에 침착될 수 있는 퓨린이 포함되어 있어 통풍 발병의 전조가 됩니다.

인체의 단백질 과다 복용은 극히 드뭅니다. 오늘날 일반 식단에는 고급 단백질(아미노산)이 매우 부족합니다.

자주하는 질문

동물성 및 식물성 단백질의 장단점은 무엇입니까?

동물성 단백질 공급원의 주요 이점은 신체에 필요한 모든 필수 아미노산을 주로 농축 형태로 함유하고 있다는 것입니다. 이러한 단백질의 단점은 일일 기준의 2-3 배인 과도한 양의 건물 구성 요소를 수령한다는 것입니다. 또한 동물성 제품에는 종종 유해한 성분 (호르몬, 항생제, 지방, 콜레스테롤)이 포함되어있어 부패 제품으로 인해 신체 중독을 일으키고 뼈에서 "칼슘"을 씻어 내고간에 추가 부하를줍니다.

식물성 단백질은 몸에 잘 흡수됩니다. 그들은 동물성 단백질과 함께 제공되는 유해 성분을 포함하지 않습니다. 그러나 식물성 단백질에도 단점이 없는 것은 아닙니다. 대부분의 제품(콩 제외)은 지방(종자)과 결합되며 불완전한 필수 아미노산 세트를 포함합니다.

인체에 가장 잘 흡수되는 단백질은?

1. 계란은 흡수율이 95~100%에 이른다.
2. 우유, 치즈 – 85 – 95%.
3. 고기, 생선 – 80 – 92%.
4. 콩 – 60 – 80%.
5. 곡물 – 50 – 80%.
6. 콩 – 40 – 60%.

이러한 차이는 소화관이 모든 유형의 단백질 분해에 필요한 효소를 생산하지 않는다는 사실 때문입니다.

단백질 섭취 권장량은?

1. 신체의 일상적인 필요를 충족시킵니다.
2. 다양한 단백질 조합이 음식과 함께 제공되는지 확인하십시오.
3. 장기간에 걸쳐 과도한 양의 단백질 섭취를 남용하지 마십시오.
4. 밤에는 단백질이 풍부한 음식을 먹지 마십시오.
5. 식물성 및 동물성 단백질을 결합하십시오. 이것은 그들의 흡수를 향상시킬 것입니다.
6. 고부하를 극복하기 위해 훈련 전 운동 선수에게는 단백질이 풍부한 단백질 쉐이크를 마시는 것이 좋습니다. 수업 후 게이너는 영양소 비축량을 보충하는 데 도움이 됩니다. 스포츠 보충제는 신체의 탄수화물, 아미노산 수준을 높여 근육 조직의 빠른 회복을 자극합니다.
7. 동물성 단백질은 일일 식단의 50%를 차지해야 합니다.
8. 단백질 대사 산물을 제거하려면 다른 식품 성분을 분해하고 가공하는 것보다 훨씬 더 많은 물이 필요합니다. 탈수를 피하려면 하루에 1,5-2리터의 비탄산 음료를 마셔야 합니다. 물과 소금의 균형을 유지하기 위해 운동선수는 3리터의 물을 섭취하는 것이 좋습니다.

한 번에 얼마나 많은 단백질을 소화할 수 있습니까?

빈번한 수유 지지자들 중에는 식사 당 30g 이하의 단백질을 흡수 할 수 있다는 의견이 있습니다. 더 큰 부피는 소화관에 부하가 걸리고 제품의 소화에 대처할 수 없다고 믿어집니다. 그러나 이것은 신화에 지나지 않습니다.

한 번에 인체는 200g 이상의 단백질을 극복할 수 있습니다. 단백질의 일부는 단백 동화 과정 또는 SMP에 참여하고 글리코겐으로 저장됩니다. 기억해야 할 주요 사항은 더 많은 단백질이 몸에 들어갈수록 더 오래 소화되지만 모두 흡수된다는 것입니다.

과도한 양의 단백질은 간에서 지방 축적을 증가시키고 내분비선과 중추 신경계의 흥분성을 증가시키고 부패 과정을 촉진하며 신장에 부정적인 영향을 미칩니다.

결론

단백질은 인체의 모든 세포, 조직, 기관의 필수적인 부분입니다. 단백질은 규제, 운동, 수송, 에너지 및 대사 기능을 담당합니다. 이 화합물은 미네랄, 비타민, 지방, 탄수화물의 흡수에 관여하고 면역력을 높이며 근육 섬유의 건축 자재 역할을 합니다.

매일 충분한 단백질 섭취(표 2 "인간의 단백질 필요" 참조)는 하루 종일 건강과 웰빙을 유지하는 데 중요합니다.